I naturen er intet overflødigt. Når træet vælter i skoven, eller strået ligger tilbage på marken efter høsten, går bakterier og svampe straks i gang med at omsætte den døde biomasse. Ved hjælp af enzymer er de i stand til at skille molekylerne ad, så de kan få fat i sukkerstofferne, som de lever af.
Den proces har vi mennesker også fået øje på. I første omgang har vi ligesom mikroorganismerne fokuseret på at udskille sukkerstoffet, også kaldet cellulosen, der udgør omkring 50 pct. af en træstamme, og dens mere komplekse variant, hemicellulose. Vi har luret, hvilke enzymer, svampe og bakterier bruger til at nedbryde de lange polymere strukturer til enkeltkomponenten glukose. Nu har forskerne kig på de sidste 20-30 procent af planten, der udgøres af lignin.
Lignin fungerer som en slags ’lim’, der holder sammen på de lange fiberstrukturer af sukkermolekyler og gør planten i stand til at holde sig oprejst, også i blæsevejr, transportere vand, vokse og udvide sig – og samtidig gør den modstandsdygtig over for sygdomsfremkaldende mikroorganismer. Ligninen fungerer nemlig som en barriere for mikroorganismernes udnyttelse af kulhydraterne. Så hvis man kan skille den fra, vil man også få en meget bedre basis for at udnytte kulhydraterne.
Lignin er en såkaldt polyaromatisk forbindelse, faktisk den eneste, der findes i naturen. En aromat er en seksleddet kulstofring, og ligninen består altså af mange af disse ringe, som sidder sammen. Olie indeholder også aromatiske forbindelser, men den er jo ikke fornybar, så man vil gerne finde alternative materialer med samme egenskaber.
En anden kvalitet ved ligninen er dens vandskyende egenskaber. Det er en såkaldt hydrofob polymer, som er med til at sikre, at planterne ikke går i opløsning, når det regner på dem. Den kvalitet får man bare ødelagt, når man f.eks. udvinder ligninen til papirfremstilling, hvor man skiller den fra cellulosen.
Der kan derfor vindes meget ved at finde alternative metoder til at rense ligninen, og naturen har faktisk allerede skabt midlet i form af et enzym, som nu er blevet fundet og beskrevet af en gruppe forskere på DTU Bioengineering med adjunkt Jane Agger i spidsen.
Fascinerende enzymer
Et enzym er et protein, som kan få en kemisk reaktion til at foregå hurtigere, end den ville spontant, uden selv at indgå og derfor uden at blive brugt op. Alle biologiske organismer, både mennesker og i særdeleshed mikroorganismer og planter bruger enzymer til at regulere og styre de biologiske processer, der foregår i dem. Enzymerne er så at sige det stykke værktøj, der får processen til at foregå hurtigt og præcist.
Der er stort set et enzym til hver reaktion, så der er mange af dem, og det er lettere sagt end gjort at finde det helt rigtige.
”Det er som at lede efter en nål i en høstak, selvom man efterhånden har gode redskaber til det,” fortæller Jane Agger. ”Et svampegenom indeholder måske 10-15.000 gener, hvoraf 200- 300 typisk koder for enzymer, som bruges til nedbrydning af biomasse. Vi kender endnu ikke dem alle sammen og har stadig meget at lære om, hvordan svampenes nedbrydning af træmasse foregår.”
Jane Aggers forskerteam har i en artikel i tidsskriftet Nature Communications, udgivet i februar, beskrevet et enzym, som er interessant i denne sammenhæng. Enzymet findes i gruppen ’esteraser’, som kaldes sådan, fordi de arbejder på nogle esterbindinger i plantemassen, der går under betegnelsen lignin-carbohydrate complexes, forkortet LCC.
Forskerne har formået at gøre rede for, hvordan enzymet virker og ser ud, hvordan det genkender ligninen, som det skal virke på, og hvordan det bryder bindingen til kulhydratfibrene. Det er faktisk vildt fascinerende, at det overhovedet kan lade sig gøre, fortæller Jane Agger:
”Et enzym er et ret lille molekyle i sammenligning med biomassen, og det befinder sig i en vandfase. Videnskabeligt set er det meget interessant, at et vandelskende molekyle på den måde er i stand til at finde og sætte sig på en fast og vandskyende overflade som lignin og bryde nogle helt bestemte bindinger her.”
Det kan være vanskeligt at arbejde med rigtigt plantemateriale i laboratoriet. Derfor forenkler man ofte tingene ved at lave modelsystemer, men de er ikke altid helt retvisende, så DTU-forskerne har gået en lidt mere omstændelig vej:
”Det er lykkedes os at påvise enzymet på rigtig biomasse, birketræ, og det er ikke set før med denne slags enzymer. Det er en lang proces. Først skal biomassen forberedes, så vi kan analysere os frem til, hvad der sker, når vi sætter enzymerne på. Det foregår i små rør. Og næste skridt bliver så at få det ind i en proces, hvor vi kan køre større dele træ igennem,” fortæller Jane Agger.
En kaskade af muligheder
Endnu er forskningen på et ret tidligt stade, og Jane Agger mener, der er brug for måske fem års intensiv forskning, før man når til en egentlig demonstrationsproces. Men hun ser store perspektiver i det nyopdagede enzym, som sandsynligvis vil gøre det muligt at tage i hvert fald ti procent af ligninen ud af biomassen i en så ren form, at den kan bruges til produkter med meget høj værdi.
De reneste kulstoffibre vil f.eks. kunne indgå i belægninger, som kan gøre materialer vandskyende eller give dem andre specifikke egenskaber. De kan anvendes i elektronik, som erstatning for kemikalier til lim og til forskellige typer bionedbrydelige faste materialer.
I en mindre ren form kan ligninen indgå i forskellige former for plastik, skum eller andre fleksible materialer. Den vil også kunne bruges som fyldmateriale i byggematerialer som beton eller epoxy, og man vil kunne bruge den til den del af kemikalieproduktionen, som i dag baserer sig på de aromatiske strukturer i olie. Og de allersidste rester kan så brændes af og give varmeenergi.
”På den måde vil vi blive i stand til at udnytte hele biomassen, og dermed kan man sige, at forskningen bidrager til de to FN-verdensmål for bæredygtig udvikling: ’Ansvarligt forbrug og produktion’ og ’Klimaindsats’,” siger Jane Agger.
Grundvidenskabelig interesse
Der er blevet forsket i biomassenedbrydende enzymer i 25-30 år, så man kan undre sig over, at det ligninoptimerede enzym først opdages nu. En af grundene er nok, mener Jane Agger, at netop de bindinger, som dette enzym tager sig af, findes i ret lave koncentrationer i biomassen. Der er mange flere bindinger i et cellulosemolekyle, og det er dem, man hovedsageligt har fokuseret på.
”Nu er vi på vej til at kortlægge, hvilke bindinger i biomassen der er essentielle for, at hele den komplekse struktur kan holdes sammen. Sjovt nok viser det sig, at når bindingerne mellem lignin og hemicellulose bliver klippet, så desintegrerer hele strukturen. Det handler om at klippe de rigtige steder,” siger hun.
”På den måde bliver de nyopdagede enzymer ikke kun en nøgle til at åbne for en industrielt interessant proces til at udnytte ligninen, men også en mulighed for at lære mere om, hvordan den tredimensionelle struktur i plantecellevæggen er.”